Recitasse
L'ingestion de protéine
Je tiens à dire ici que si vous êtes débutant en sport vous n'avez absolument pas besoin de protéine. Du moins pendant la première phase (2 mois pour les moins efficace d'entre nous).
2.9.1.4 Réponses du métabolisme des protéines musculaires à un exercice
La pratique d’un exercice de musculation (mais d’endurance aussi), se traduit par une altération de l’équilibre synthèses/dégradations des protéines musculaires. Ces altérations doivent s’envisager différemment pendant, et dans les suites de l’exercice.
2.9.1.4.1 Pendant l’exercice
La pratique d’un exercice de musculation affecte notablement le métabolisme des protéines. En effet, il induit un état de sidération immédiat des synthèses protéique musculaires, associé à un accroissement de la protéolyse (344). La balance nette entre protéosynthèse et protéolyse (qui détermine le statut anabolique (hypertrophie) ou catabolique (atrophie) du tissu musculaire) est donc négative pendant un exercice de musculation (345). L’augmentation des dégradations des protéines pendant l’exercice est d’origine mécanique et/ou métabolique. L’origine mécanique est fonction de l’exercice et plus particulièrement des dommages musculaires induits par cet exercice (i.e. travail excentrique, stress oxydant). Dans le cas où l’origine est métabolique, la protéolyse est augmentée afin de rendre des acides aminés disponibles au niveau plasmatique, à des fins de régulation énergétiques et d’homéostasie cellulaire
2.9.1.4.2 Après l’exercice
La fin de l’exercice correspond à une augmentation des synthèses protéiques, alors que le flux de protéolyse continue à croître jusqu’à 3 à 6h après l’arrêt de l’exercice, pour finalement diminuer. L’augmentation de la protéosynthèse est initialement faible, puis croît intensément, environ 1h après la fin de l’exercice et ce jusqu’à 24h voir 48h après la réalisation de celui-ci (346). La dégradation des protéines augmente d’environ 30 à 50% lors des trois premières heures de récupération après l’exercice. Même si les synthèses protéiques augmentent également d’environ 50%, la protéolyse reste supérieure aux synthèses, résultant en une balance synthèses/dégradations négative lors des trois premières heures de récupération après l’exercice (347). Pour illustrer cette augmentation des synthèses et dégradations lors des premières heures après un exercice en musculation, Phillips a démontré l’existence d’une corrélation forte entre les synthèses et lyses des protéines musculaires, lors des 4h post-exercice. Les synthèses de protéines dépassent la protéolyse à partir de ~6h après l’exercice et ce jusqu’à 24h voir 48h post-exercice. Dès la fin de l’exercice, l’organisme utilise les acides aminés disponibles au niveau des tissus musculaire afin d’assurer la synthèse protéique et conduire ainsi, à la restauration d’une balance synthèses/dégradations positive. Après l’exercice, les besoins en acides aminés sont donc augmentés. Dans ce contexte, l’apport exogène d’acides aminés permet d’accélérer les processus anaboliques, conduisant à la restauration positive du métabolisme des protéines.
2.9.1.5 Réponses du métabolisme des protéines musculaires à un entraînement
2.9.1.5.1 Effet du niveau d’entraînement sur les synthèses protéiques au repos
Les flux de synthèses protéiques s’adaptent rapidement à la suite de plusieurs exercices de musculation répétés (348). En situation de repos, le niveau des synthèses protéiques semble être plus élevé chez les personnes entraînées en musculation comparées aux personnes sédentaires (349). En accord avec ces données, WILKINSON a observé, au repos, un niveau de protéosynthèse, significativement supérieur à la suite d’un entraînement en musculation de 10 semaines, comparé à cette même mesure réalisée avant l’entraînement (encadré en rouge).
2.9.1.5.2 Effet du niveau d’entraînement sur les synthèses protéiques après l’exercice
WILKINSON a montré que les synthèses protéiques lors des 4h de récupération post-exercice ne sont pas modifiées par l’entraînement en musculation (encadré en orange). Ces résultats sont toutefois controversés. Par ailleurs, la durée de la réponse des synthèses protéiques est également modulée par l’entraînement en musculation. En effet, 28h après l’exercice, le niveau des synthèses protéiques est supérieur pour le groupe non-entraîné, comparé au groupe entraîné en musculation. Il semblerait même que les synthèses protéiques reviennent à leur niveau basal (situation de repos) dès 16h après l’exercice, lorsque les individus sont entraînés en musculation (350) (Figure 14). Ces résultats tergiversent avec les données recueillies chez des sportifs non-entraînés, où les synthèses protéiques restent élevées jusqu’à 24h voir 48h après l’exercice.
2.9.1.5.3 Effet de l’entraînement sur la protéolyse post-exercice
Par ailleurs, PHILLIPS a comparé l’effet de l’entraînement en musculation (groupe entraîné vs groupe non entraîné) sur les réponses de la protéolyse musculaire à la suite d’un exercice de musculation. Ils ont rapporté une augmentation significative de la protéolyse lors des 4h post-exercice pour le groupe non entraîné, alors qu’elle n’est pas majorée (comparé au repos) pour le groupe entraîné en musculation (encadré en rouge).
2.9.1.6 Relations entre l’hétérogénéité des réponses et la masse musculaire et l’équilibre synthèse et dégradation
2.9.1.6.1 Lien entre l’augmentation de la synthèse protéique après l’exercice et le gain de masse musculaire post entraînement.
En réponse à un exercice unique, le flux de protéosynthèse varie considérablement en fonction des individus (351). En réponse à une répétition d’exercices d musculation (entraînement), les réponses hypertrophiques du muscle sont également très hétérogènes (352). Les synthèses protéiques sont les mécanismes moléculaires permettant l’accrétion des protéines musculaires. De plus, une balance synthèses dégradations positive est déterminante pour l’hypertrophie musculaire. Cependant, pour un même individu, on n’a montré aucune corrélation entre l’augmentation des synthèses protéiques mesurées 6h après le premier exercice de musculation (sujets non entraînés en musculation), et l’augmentation du volume musculaire (après 16 semaines d’entraînement). On distingue donc un manque d’uniformité dans les réponses musculaire après un exercice unique (flux de synthèses en protéines) et après une répétition d’exercices de musculation (gain de masse musculaire) pour un même individu. Néanmoins, d’autres études ont démontré une corrélation positive entre l’activation des protéines p70S6K, rpS6 et 4EBP-1 après l’exercice - qui sont des protéines impliquées dans la voie mTOR, permettant l’activation des synthèses protéiques - et le gain de masse musculaire après l’entraînement en musculation (353), on a émis plusieurs hypothèses plausibles à ce manque de corrélation entre les synthèses protéiques à l’issue du premier exercice et le gain de masse musculaire en réponse à un entraînement en musculation.
2.9.1.6.2 Effet de l’entraînement sur les réponses musculaires à l’exercice
Tout d’abord, les synthèses et dégradations des protéines en réponse à un exercice, sont modifiées après l’entraînement en musculation. Ce phénomène pourrait donc expliquer ce manque de lien observé entre les synthèses de protéines évaluées après le premier exercice de musculation et le gain de masse musculaire mesuré après l’entraînement de plusieurs semaines.
2.9.1.6.3 Place de la protéolyse dans le gain de masse musculaire
De plus, dans leur étude, on a uniquement mesuré les variations de la protéosynthèse à l’issue de l’exercice. Or, la masse musculaire dépend de la balance synthèses/dégradations des protéines musculaires. Les auteurs suggèrent alors que la diminution de la protéolyse post-exercice pourrait impacter le gain de masse musculaire. Certains auteurs réfutent cette hypothèse, en soulignant que les variations de la protéolyse sont 4 à 5 fois moins importantes que celles de la protéosynthèse en réponse à l’exercice et l’apport protéique (354). En somme, il existe une corrélation forte entre l’augmentation des synthèses et des dégradations des protéines à la suite d’un exercice.
2.9.1.6.4 D’autres facteurs autres que l’exercices, régulent la protéosynthèse
La protéosynthèse et lyse des protéines sont influencées par de nombreux facteurs (dont les mécanismes seront décrits dans la partie suivante) tels que la concentration hormonale, la présence d’acides aminés au niveau tissulaire, le type d’exercice, le stress énergétique, la consommation d’alcool, l’état inflammatoire, la fatigue, etc. Dans le cadre d’un entraînement en musculation de plusieurs semaines, certains de ces facteurs peuvent impacter les réponses hypertrophiques des muscles. En revanche, certains facteurs ne sont probablement pas pris en considération lors de la mesure de la protéosynthèse en réponse à un exercice unique de musculation (réalisé dans des conditions très standardisées de laboratoire) (341). Par exemple, l’exercice de musculation sollicitait uniquement les membres inférieurs, alors que le programme de musculation mobilisait les membres inférieurs et supérieurs. En réponse à ces deux types de séance, la stimulation des synthèses protéiques est probablement différente (355).
2.9.2 Rôle de l’apport protéique
2.9.2.1 Intérêts des apports en protéines sur l’anabolisme musculaire
2.9.2.1.1 Les recommandations nutritionnelles en protéines
Les besoins nutritionnels sont définis par « la quantité nécessaire pour assurer l’entretien, le fonctionnement métabolique et physiologique, d’un individu en bonne santé comprenant les besoins supplémentaires, nécessaires pendant certaines périodes de la vie telles que la croissance, la gestation et la lactation » (AFSSA, 2000). Les besoins en protéines diffèrent donc en fonction de l’âge et du niveau d’activités. Nous nous intéressons ici, uniquement aux besoins en protéines de l’Homme adulte et sans pathologies détectées, lesquels dépendent directement du niveau et du type d’activités. Les besoins en protéines pour un individu sédentaire sont évalués à 0,83 g/Kg/J (exprimés en grammes de protéines par kilogramme de poids de corps et par jour) (AFSSA, 2007). Les besoins protéiques du sportif sont supérieurs et diffèrent selon la pratique (endurance ou sport de force). Dans les sports d’endurance, les besoins protéiques se situent entre 1,2 et 1,4g/kg/J. Tandis que dans les sports de force, ils sont majorés, du fait d’une plus forte dégradation des protéines pendant l’effort (356). Concernant ce type d’activités, il convient de distinguer les besoins selon deux phases. Une phase de maintien de la masse musculaire, lors de laquelle les besoins en protéines se situent entre 1,3 et 1,5g/kg/J. Une phase de développement de la masse musculaire, où, les besoins sont majorés et atteignent 1,8 à 2g/kg/J (AFSSA, 2007).
2.9.2.1.2 Effets synergiques de l’exercice et de l’apport en protéines sur l’anabolisme et hypertrophie musculaire
Après un exercice de musculation réalisé à jeun, les synthèses protéiques augmentent. Sans apport protéique après l’exercice, cette augmentation de la protéosynthèse n’est pas suffisante à l’induction d’une balance synthèses/dégradations positive, lors des trois premières heures de récupération (347). En revanche, l’exercice en musculation - associé à un apport en acides aminés - potentialise l’augmentation des synthèses protéiques (343) (357), et ce jusqu’à 24 heures après l’exercice (358). Après l’exercice, la protéosynthèse est donc majorée suite à l’ingestion de protéines, résultant en une balance synthèses/dégradations positive lors des 3h de récupération (343).
2.9.2.2 Optimisation de l’apport en protéine à la suite d’un exercice unique de musculation
L’intérêt de l’apport protéique (pour maximiser les effets de l’entraînement en musculation) a surtout été analysé dans les suites d’exercices isolés. Dans ce contexte, le type de protéines à recommander, la quantité optimale, les moments opportuns d’apports et la congestion avec d’autres macronutriments ont fait l’objet de nombreuses études.
2.9.2.2.1 Type de protéine à privilégier à la suite d’un exercice de musculation
La qualité nutritionnelle des protéines détermine la disponibilité plasmatique en acides aminés essentiels (AAE), nécessaire pour assurer les synthèses protéiques. Celle-ci relève d’une part, de la composition en acides aminés essentiels de la protéine et, d’autres parts, de sa digestibilité et biodisponibilité.
2.9.2.2.1.1 Richesse en acides aminés essentiels et en leucine des protéines
2.9.2.2.1.1.1 Importance des acides aminés essentiels et de la leucine
Seuls les neuf AAE (isoleucine, leucine, valine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane, histidine) sont indispensables pour assurer la synthèse des protéines musculaires, les autres AA (non-essentiels) résultant de synthèses biochimiques au sein de l’organisme (359). Au sein des AAE, les acides aminés à chaîne ramifiée ou acides aminés branchés (BCAA ; valine, isoleucine et leucine), et plus particulièrement la leucine, ont un rôle clé dans la régulation de l’anabolisme musculaire (360). La leucine joue un rôle, à la fois de « signal » et de substrat. En effet, cette dernière permet d’activer la cascade de phosphorylation de la voie de signalisation mTOR et de stimuler les synthèses protéiques (361). Cette activation de mTOR par la leucine (indépendamment de toute autre influence endogène) est très spécifique de cet acide aminé (362). La leucine se lie à une protéine nommée Sestrin2, permettant la dissociation de GATOR2 (GTPase-activating protein) avec Sestrin2, et l’activation directe de la kinase mTOR (363) (364). De plus, cette activation de mTOR est complémentaire, et non redondante avec celle induite par une sollicitation musculaire intense (comme un exercice de musculation) (365). Il semble exister, un taux de leucine minimal nécessaire pour activer de manière maximale les synthèses protéiques (notion de « leucine threshold ») (366). On a pu comparer les effets (sur les synthèses protéiques en réponse à un exercice de musculation) de différents apports de protéines variant par leur contenu en leucine. Ils ont montré une plus forte activation de la protéosynthèse après l’ingestion de 25g de lactosérum (contenant 3g de leucine) et de 6g de lactosérum auquel était ajouté 4,25g de leucine (5g de leucine en tout), par rapport aux deux autres groupes (6g de lactosérum ou 6g de lactosérum + « low-leucine », dont les teneurs en leucine étaient de 0,75g et de 3g, respectivement). Ces résultats témoignent de l’importance du contenu en leucine dans l’apport protéique, notamment si la quantité de protéines apportée est inférieure aux quantités optimales recommandées (i.e. < 20-25g). D’un point de vue pratique, lorsque la quantité de protéines n’est pas suffisante, l’ajout de leucine pourrait faire face à ce manque. Cependant, l’apport de leucine ou de BCAA seul, n’est pas suffisant pour l’induction maximale des synthèses protéiques à la suite d’un exercice en musculation.
2.9.2.2.1.1.2 Les protéines riches en acides aminés essentiels et en leucine
La composition des protéines alimentaire dites de haute « qualité » se caractérise par la présence d’approximativement 40% d’AAE. De plus, la quantité minimale de leucine (contenue dans un apport protéique) permettant de maximiser la protéosynthèse se situe autour de ~3g (367). D’une manière générale, les protéines d’origine animale, plus riches en AAE et en leucine, ont une valeur biologique supérieure aux protéines végétales. A titre d’exemple, il faudrait consommer 500g de riz ou 300g de quinoa pour fournir 3g de leucine, contre 27g de lactosérum, 876mL de lait de vache ou 164g de viande de bœuf. Aussi, les protéines d’origine animale (viande, poisson, œuf, produits laitiers) sont constituées de chaines polypeptidiques contenant l’ensemble des AAE. Ceci n’est, en revanche, pas toujours le cas des protéines végétales, dont il manque généralement un ou deux AAE. La protéine végétale la plus intéressante en récupération, du fait de sa teneur élevée et complète en AAE, est la protéine de soja. Elle est tout de même moins riche en acides aminés essentiels et en leucine comparée aux protéines d’origine animale. Par exemple, 20g de protéines de soja contient 7,4mg d’AAE contre 9,2 ; 9,5 et 10,1 contenus dans 20g de protéines de lait, de viande de bœuf, et d’œuf, respectivement. La teneur en leucine est également inférieure (1,64mg pour le soja contre 1,98 ; 1,86 ; 1,96, pour le lait, la viande de bœuf et les œufs, respectivement) (368). Après digestion de ces protéines, on a montré une plus forte disponibilité plasmatique en acides aminés essentiels et en leucine, suite à l’ingestion de lait comparé au soja. Au niveau musculaire, cette biodisponibilité plasmatique supérieure, se manifeste par une plus forte activation de la protéosynthèse après l’exercice (369) (370).
Je tiens à dire ici que si vous êtes débutant en sport vous n'avez absolument pas besoin de protéine. Du moins pendant la première phase (2 mois pour les moins efficace d'entre nous).
2.9.1.4 Réponses du métabolisme des protéines musculaires à un exercice
La pratique d’un exercice de musculation (mais d’endurance aussi), se traduit par une altération de l’équilibre synthèses/dégradations des protéines musculaires. Ces altérations doivent s’envisager différemment pendant, et dans les suites de l’exercice.
2.9.1.4.1 Pendant l’exercice
La pratique d’un exercice de musculation affecte notablement le métabolisme des protéines. En effet, il induit un état de sidération immédiat des synthèses protéique musculaires, associé à un accroissement de la protéolyse (344). La balance nette entre protéosynthèse et protéolyse (qui détermine le statut anabolique (hypertrophie) ou catabolique (atrophie) du tissu musculaire) est donc négative pendant un exercice de musculation (345). L’augmentation des dégradations des protéines pendant l’exercice est d’origine mécanique et/ou métabolique. L’origine mécanique est fonction de l’exercice et plus particulièrement des dommages musculaires induits par cet exercice (i.e. travail excentrique, stress oxydant). Dans le cas où l’origine est métabolique, la protéolyse est augmentée afin de rendre des acides aminés disponibles au niveau plasmatique, à des fins de régulation énergétiques et d’homéostasie cellulaire
2.9.1.4.2 Après l’exercice
La fin de l’exercice correspond à une augmentation des synthèses protéiques, alors que le flux de protéolyse continue à croître jusqu’à 3 à 6h après l’arrêt de l’exercice, pour finalement diminuer. L’augmentation de la protéosynthèse est initialement faible, puis croît intensément, environ 1h après la fin de l’exercice et ce jusqu’à 24h voir 48h après la réalisation de celui-ci (346). La dégradation des protéines augmente d’environ 30 à 50% lors des trois premières heures de récupération après l’exercice. Même si les synthèses protéiques augmentent également d’environ 50%, la protéolyse reste supérieure aux synthèses, résultant en une balance synthèses/dégradations négative lors des trois premières heures de récupération après l’exercice (347). Pour illustrer cette augmentation des synthèses et dégradations lors des premières heures après un exercice en musculation, Phillips a démontré l’existence d’une corrélation forte entre les synthèses et lyses des protéines musculaires, lors des 4h post-exercice. Les synthèses de protéines dépassent la protéolyse à partir de ~6h après l’exercice et ce jusqu’à 24h voir 48h post-exercice. Dès la fin de l’exercice, l’organisme utilise les acides aminés disponibles au niveau des tissus musculaire afin d’assurer la synthèse protéique et conduire ainsi, à la restauration d’une balance synthèses/dégradations positive. Après l’exercice, les besoins en acides aminés sont donc augmentés. Dans ce contexte, l’apport exogène d’acides aminés permet d’accélérer les processus anaboliques, conduisant à la restauration positive du métabolisme des protéines.
2.9.1.5 Réponses du métabolisme des protéines musculaires à un entraînement
2.9.1.5.1 Effet du niveau d’entraînement sur les synthèses protéiques au repos
Les flux de synthèses protéiques s’adaptent rapidement à la suite de plusieurs exercices de musculation répétés (348). En situation de repos, le niveau des synthèses protéiques semble être plus élevé chez les personnes entraînées en musculation comparées aux personnes sédentaires (349). En accord avec ces données, WILKINSON a observé, au repos, un niveau de protéosynthèse, significativement supérieur à la suite d’un entraînement en musculation de 10 semaines, comparé à cette même mesure réalisée avant l’entraînement (encadré en rouge).
2.9.1.5.2 Effet du niveau d’entraînement sur les synthèses protéiques après l’exercice
WILKINSON a montré que les synthèses protéiques lors des 4h de récupération post-exercice ne sont pas modifiées par l’entraînement en musculation (encadré en orange). Ces résultats sont toutefois controversés. Par ailleurs, la durée de la réponse des synthèses protéiques est également modulée par l’entraînement en musculation. En effet, 28h après l’exercice, le niveau des synthèses protéiques est supérieur pour le groupe non-entraîné, comparé au groupe entraîné en musculation. Il semblerait même que les synthèses protéiques reviennent à leur niveau basal (situation de repos) dès 16h après l’exercice, lorsque les individus sont entraînés en musculation (350) (Figure 14). Ces résultats tergiversent avec les données recueillies chez des sportifs non-entraînés, où les synthèses protéiques restent élevées jusqu’à 24h voir 48h après l’exercice.
2.9.1.5.3 Effet de l’entraînement sur la protéolyse post-exercice
Par ailleurs, PHILLIPS a comparé l’effet de l’entraînement en musculation (groupe entraîné vs groupe non entraîné) sur les réponses de la protéolyse musculaire à la suite d’un exercice de musculation. Ils ont rapporté une augmentation significative de la protéolyse lors des 4h post-exercice pour le groupe non entraîné, alors qu’elle n’est pas majorée (comparé au repos) pour le groupe entraîné en musculation (encadré en rouge).
2.9.1.6 Relations entre l’hétérogénéité des réponses et la masse musculaire et l’équilibre synthèse et dégradation
2.9.1.6.1 Lien entre l’augmentation de la synthèse protéique après l’exercice et le gain de masse musculaire post entraînement.
En réponse à un exercice unique, le flux de protéosynthèse varie considérablement en fonction des individus (351). En réponse à une répétition d’exercices d musculation (entraînement), les réponses hypertrophiques du muscle sont également très hétérogènes (352). Les synthèses protéiques sont les mécanismes moléculaires permettant l’accrétion des protéines musculaires. De plus, une balance synthèses dégradations positive est déterminante pour l’hypertrophie musculaire. Cependant, pour un même individu, on n’a montré aucune corrélation entre l’augmentation des synthèses protéiques mesurées 6h après le premier exercice de musculation (sujets non entraînés en musculation), et l’augmentation du volume musculaire (après 16 semaines d’entraînement). On distingue donc un manque d’uniformité dans les réponses musculaire après un exercice unique (flux de synthèses en protéines) et après une répétition d’exercices de musculation (gain de masse musculaire) pour un même individu. Néanmoins, d’autres études ont démontré une corrélation positive entre l’activation des protéines p70S6K, rpS6 et 4EBP-1 après l’exercice - qui sont des protéines impliquées dans la voie mTOR, permettant l’activation des synthèses protéiques - et le gain de masse musculaire après l’entraînement en musculation (353), on a émis plusieurs hypothèses plausibles à ce manque de corrélation entre les synthèses protéiques à l’issue du premier exercice et le gain de masse musculaire en réponse à un entraînement en musculation.
2.9.1.6.2 Effet de l’entraînement sur les réponses musculaires à l’exercice
Tout d’abord, les synthèses et dégradations des protéines en réponse à un exercice, sont modifiées après l’entraînement en musculation. Ce phénomène pourrait donc expliquer ce manque de lien observé entre les synthèses de protéines évaluées après le premier exercice de musculation et le gain de masse musculaire mesuré après l’entraînement de plusieurs semaines.
2.9.1.6.3 Place de la protéolyse dans le gain de masse musculaire
De plus, dans leur étude, on a uniquement mesuré les variations de la protéosynthèse à l’issue de l’exercice. Or, la masse musculaire dépend de la balance synthèses/dégradations des protéines musculaires. Les auteurs suggèrent alors que la diminution de la protéolyse post-exercice pourrait impacter le gain de masse musculaire. Certains auteurs réfutent cette hypothèse, en soulignant que les variations de la protéolyse sont 4 à 5 fois moins importantes que celles de la protéosynthèse en réponse à l’exercice et l’apport protéique (354). En somme, il existe une corrélation forte entre l’augmentation des synthèses et des dégradations des protéines à la suite d’un exercice.
2.9.1.6.4 D’autres facteurs autres que l’exercices, régulent la protéosynthèse
La protéosynthèse et lyse des protéines sont influencées par de nombreux facteurs (dont les mécanismes seront décrits dans la partie suivante) tels que la concentration hormonale, la présence d’acides aminés au niveau tissulaire, le type d’exercice, le stress énergétique, la consommation d’alcool, l’état inflammatoire, la fatigue, etc. Dans le cadre d’un entraînement en musculation de plusieurs semaines, certains de ces facteurs peuvent impacter les réponses hypertrophiques des muscles. En revanche, certains facteurs ne sont probablement pas pris en considération lors de la mesure de la protéosynthèse en réponse à un exercice unique de musculation (réalisé dans des conditions très standardisées de laboratoire) (341). Par exemple, l’exercice de musculation sollicitait uniquement les membres inférieurs, alors que le programme de musculation mobilisait les membres inférieurs et supérieurs. En réponse à ces deux types de séance, la stimulation des synthèses protéiques est probablement différente (355).
2.9.2 Rôle de l’apport protéique
2.9.2.1 Intérêts des apports en protéines sur l’anabolisme musculaire
2.9.2.1.1 Les recommandations nutritionnelles en protéines
Les besoins nutritionnels sont définis par « la quantité nécessaire pour assurer l’entretien, le fonctionnement métabolique et physiologique, d’un individu en bonne santé comprenant les besoins supplémentaires, nécessaires pendant certaines périodes de la vie telles que la croissance, la gestation et la lactation » (AFSSA, 2000). Les besoins en protéines diffèrent donc en fonction de l’âge et du niveau d’activités. Nous nous intéressons ici, uniquement aux besoins en protéines de l’Homme adulte et sans pathologies détectées, lesquels dépendent directement du niveau et du type d’activités. Les besoins en protéines pour un individu sédentaire sont évalués à 0,83 g/Kg/J (exprimés en grammes de protéines par kilogramme de poids de corps et par jour) (AFSSA, 2007). Les besoins protéiques du sportif sont supérieurs et diffèrent selon la pratique (endurance ou sport de force). Dans les sports d’endurance, les besoins protéiques se situent entre 1,2 et 1,4g/kg/J. Tandis que dans les sports de force, ils sont majorés, du fait d’une plus forte dégradation des protéines pendant l’effort (356). Concernant ce type d’activités, il convient de distinguer les besoins selon deux phases. Une phase de maintien de la masse musculaire, lors de laquelle les besoins en protéines se situent entre 1,3 et 1,5g/kg/J. Une phase de développement de la masse musculaire, où, les besoins sont majorés et atteignent 1,8 à 2g/kg/J (AFSSA, 2007).
2.9.2.1.2 Effets synergiques de l’exercice et de l’apport en protéines sur l’anabolisme et hypertrophie musculaire
Après un exercice de musculation réalisé à jeun, les synthèses protéiques augmentent. Sans apport protéique après l’exercice, cette augmentation de la protéosynthèse n’est pas suffisante à l’induction d’une balance synthèses/dégradations positive, lors des trois premières heures de récupération (347). En revanche, l’exercice en musculation - associé à un apport en acides aminés - potentialise l’augmentation des synthèses protéiques (343) (357), et ce jusqu’à 24 heures après l’exercice (358). Après l’exercice, la protéosynthèse est donc majorée suite à l’ingestion de protéines, résultant en une balance synthèses/dégradations positive lors des 3h de récupération (343).
2.9.2.2 Optimisation de l’apport en protéine à la suite d’un exercice unique de musculation
L’intérêt de l’apport protéique (pour maximiser les effets de l’entraînement en musculation) a surtout été analysé dans les suites d’exercices isolés. Dans ce contexte, le type de protéines à recommander, la quantité optimale, les moments opportuns d’apports et la congestion avec d’autres macronutriments ont fait l’objet de nombreuses études.
2.9.2.2.1 Type de protéine à privilégier à la suite d’un exercice de musculation
La qualité nutritionnelle des protéines détermine la disponibilité plasmatique en acides aminés essentiels (AAE), nécessaire pour assurer les synthèses protéiques. Celle-ci relève d’une part, de la composition en acides aminés essentiels de la protéine et, d’autres parts, de sa digestibilité et biodisponibilité.
2.9.2.2.1.1 Richesse en acides aminés essentiels et en leucine des protéines
2.9.2.2.1.1.1 Importance des acides aminés essentiels et de la leucine
Seuls les neuf AAE (isoleucine, leucine, valine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane, histidine) sont indispensables pour assurer la synthèse des protéines musculaires, les autres AA (non-essentiels) résultant de synthèses biochimiques au sein de l’organisme (359). Au sein des AAE, les acides aminés à chaîne ramifiée ou acides aminés branchés (BCAA ; valine, isoleucine et leucine), et plus particulièrement la leucine, ont un rôle clé dans la régulation de l’anabolisme musculaire (360). La leucine joue un rôle, à la fois de « signal » et de substrat. En effet, cette dernière permet d’activer la cascade de phosphorylation de la voie de signalisation mTOR et de stimuler les synthèses protéiques (361). Cette activation de mTOR par la leucine (indépendamment de toute autre influence endogène) est très spécifique de cet acide aminé (362). La leucine se lie à une protéine nommée Sestrin2, permettant la dissociation de GATOR2 (GTPase-activating protein) avec Sestrin2, et l’activation directe de la kinase mTOR (363) (364). De plus, cette activation de mTOR est complémentaire, et non redondante avec celle induite par une sollicitation musculaire intense (comme un exercice de musculation) (365). Il semble exister, un taux de leucine minimal nécessaire pour activer de manière maximale les synthèses protéiques (notion de « leucine threshold ») (366). On a pu comparer les effets (sur les synthèses protéiques en réponse à un exercice de musculation) de différents apports de protéines variant par leur contenu en leucine. Ils ont montré une plus forte activation de la protéosynthèse après l’ingestion de 25g de lactosérum (contenant 3g de leucine) et de 6g de lactosérum auquel était ajouté 4,25g de leucine (5g de leucine en tout), par rapport aux deux autres groupes (6g de lactosérum ou 6g de lactosérum + « low-leucine », dont les teneurs en leucine étaient de 0,75g et de 3g, respectivement). Ces résultats témoignent de l’importance du contenu en leucine dans l’apport protéique, notamment si la quantité de protéines apportée est inférieure aux quantités optimales recommandées (i.e. < 20-25g). D’un point de vue pratique, lorsque la quantité de protéines n’est pas suffisante, l’ajout de leucine pourrait faire face à ce manque. Cependant, l’apport de leucine ou de BCAA seul, n’est pas suffisant pour l’induction maximale des synthèses protéiques à la suite d’un exercice en musculation.
2.9.2.2.1.1.2 Les protéines riches en acides aminés essentiels et en leucine
La composition des protéines alimentaire dites de haute « qualité » se caractérise par la présence d’approximativement 40% d’AAE. De plus, la quantité minimale de leucine (contenue dans un apport protéique) permettant de maximiser la protéosynthèse se situe autour de ~3g (367). D’une manière générale, les protéines d’origine animale, plus riches en AAE et en leucine, ont une valeur biologique supérieure aux protéines végétales. A titre d’exemple, il faudrait consommer 500g de riz ou 300g de quinoa pour fournir 3g de leucine, contre 27g de lactosérum, 876mL de lait de vache ou 164g de viande de bœuf. Aussi, les protéines d’origine animale (viande, poisson, œuf, produits laitiers) sont constituées de chaines polypeptidiques contenant l’ensemble des AAE. Ceci n’est, en revanche, pas toujours le cas des protéines végétales, dont il manque généralement un ou deux AAE. La protéine végétale la plus intéressante en récupération, du fait de sa teneur élevée et complète en AAE, est la protéine de soja. Elle est tout de même moins riche en acides aminés essentiels et en leucine comparée aux protéines d’origine animale. Par exemple, 20g de protéines de soja contient 7,4mg d’AAE contre 9,2 ; 9,5 et 10,1 contenus dans 20g de protéines de lait, de viande de bœuf, et d’œuf, respectivement. La teneur en leucine est également inférieure (1,64mg pour le soja contre 1,98 ; 1,86 ; 1,96, pour le lait, la viande de bœuf et les œufs, respectivement) (368). Après digestion de ces protéines, on a montré une plus forte disponibilité plasmatique en acides aminés essentiels et en leucine, suite à l’ingestion de lait comparé au soja. Au niveau musculaire, cette biodisponibilité plasmatique supérieure, se manifeste par une plus forte activation de la protéosynthèse après l’exercice (369) (370).
